شیمی مواد غذایی (نکات کنکوری)

[محمد19]

اسدهای امینه
بصورت l هستند –به غیر از گلیسین بقیه دارای کربن بی تقارن هستند-
طبقه بندی :
الف) بر مبنای گروه r :
1.اسید های امینه با زنجیره جانبی غیر قطبی و غیر باردار مثل آلانین ، لوسین ، ایزو لوسین ، فنیل الانین ، پرولین و والین.
2.اسید های امینه با زنجیره جانبی قطبی و غیر باردار مثل سرین و ترئونین وتیروزین وسیستئین.
3.اسیدهای امینه با زنجیره دارای بار مثبت مثل لیزین و ارژنین و هیستدین.
4.اسیدهای امینه با زنجیره حانبی دارای بار منفی مثل اسید گلوتامیک و اسید اسپارتیک.

ب )از نظر بیولوژیک :
1.اساسی . اسید های هستند که در بدن حیوانات تولید نمیشوند.مانند لوسین ، ایزو لوسین ،والین ،فنیل الانین ،ترئونین ،متیونین ،تریپتوفان ،لیزین.
اسید امینه هیستدین برای نوزاد انسان و اسید امینه ارزنین برای نوزاد حیوان اساسی محسوب میشود.
2.غیر اساسی . در بدن تولی میشود.

[محمد19]

پروتئین

هنگامی که تعداد اسید های امینه از 100 تجاوز کند پروتئین گویند-روش جدا سازی پروتئین ها اساسا بر مبنای اندازه مولوکولها و شکل مولکول و بار الکتریکی انها قرار دارد.
پرتئین
1.ساده : فقط مواد پروتئینی.
2.مرکب : مواد پروتئینی + مواد غیر پروتئینی مثل گلیکو پروتئین ها
پروتئین ساده بر مبتای حلالیت به چند گروه تقسیم می شود : آلبومین ها ، گلوبولین ها ،گلوتلین ها ،پرولامین ها ،اسکروپروتئین ها ،پروتامین ها، هیستون ها.
ساختمان پروتئین
1. نوع اول :مربوط به ترتیب قرار گرفتن اسید های امینه در طول زنجیره پپتیدی است.
2. نوع دوم :مربوط به شکل فضایی زنجیره پپتیدی است.به شکل مارپیچ یا صفه چین خورده .
3.نوع سوم :چنانچه قسمتی از زنجیره پپتیدی تا شده و درکنار قسمت دیگر قرار میگیرد.
4.از اتصال دو یا چند زنجیرهپپتیدی توسط پیوند غیر کولان به یکدیگر بوجود می اید.


اسید امینه N انتهای را میتوان از طریق واکنش پروتئین با 1-فلورو-2، 4 دی نیترو بنزن (واکنش سانگر )تعین نمود.از اسید امینه امینوپپتیداز نیز میتوان استفاده نمود.
اسید امینه C انتهای را میتوان از طریق انجام واکنش میان پروتئین وهیدرازین ویا از اثر انزیم کربوکسی پپتیداز انجام داد.
کاملترین روش برای تعیین قرار گرفتن اسید های امینه در زنجیره پپتیدی روش تجزی ادمن است.
پیوند پپتیدی ( - NH –CO - ( حالت ترانس دارد.
در ساختمان نوع دوم مارپیچ الفا بیشتر از انواع دیگر مارپیچ وجود دارد.طول هر دور مارپیچ 54/. نونومتر وفاصله کربن الفای دو اسید امینه متوالی 15/. نونومتر است.در هر دور مارپیچ 6/3 اسید امینه قرار دارد.قطر مارپیچ 6/. است . جهت چرخش مارپیچ در مورد اسید امینه طبیعی که از نوع L هستند از راست به چپ و از پاین به بالا است.
وجوداسید امینه پرولین و هیدروکسی پرولین در زنجیره از ایجاد حالت مارپیچی جلوگیری میکند.مثل کازئین .
ایزو لوسین نیز به دلیل حجیم بودن زنجیره جانبی ممکن است از تشکیل مارپیچ جلوگیری کند.
درصفحه چین خورده بتا امکان تشکیل پیوند هیدروژنی وجود ندارد.
پایداری ساختمان نوع سوم در درجه اول توسط پیوند هیدروژنی بعد توسط یوند های هیدروفوبی بوجود می اید.
هموگلوبین پروتئینی است که دارای ساختمان نوع چهارم با چهار زنجیره پپتیدی و میوزی دارای ساختمان نوع چهارم با شش زنجیره پپتیدی هستند

"""" منبع : شیمی مواد غذایی - دکتر حسن فاطمی """"

WWW.FoodIndustry-One.Blogfa.COM

[محمد19]

دناتوراسیون
از دست رفتن حالت طبیعی پروتئین ها را گویند.در این جریان پیوند های پپتیدی بدون تغییر باقی می مانند بنابراین ساختمان نوع اول بدون تغییر حفظ می شود.این عمل بین 55-85 درجه انجام می شود.کازئین به علت وجود اسید امینه سیستئین در دمای بسیار بالا دناتوره می شود.علت مقاومت حرارتی کازئین و ژلاتین وجود اسید امینه پرولین در ساختمان انها است.
اثرات دناتوراسیون : کاهش حلالیت ،کاهش فعالیت بیولوژیکی ،حساسیت بیشتر در مقابل انزیمهای تجزیه کننده پروتئین و تغییر قدرت جذب اب می باشد.

عوامل دناتوراسیون پپروتئین ها
1. حرارت :نقش بسیار مهمی دارد.
2. سرما و انجماد
3.قرار گرفتن پروتین در میان دو سطح قطبی و غیر قطبی
4.به هم زدن
5. تابش (رادیاسون )
6.فشار
7.PH بسیار بالا و بسیار پایین محیط
8. اوره ، فلزات سنگین ، نمکها

"""" منبع : شیمی مواد غذایی - دکتر حسن فاطمی """"

WWW.FoodIndustry-One.Blogfa.COM

[محمد19]

خواص پروتئین ها

1.جذب آب :مهمترین خصوصیت فیزیکی پروتئین ها است PHبر این ویزگی اثر می گذارد.جذب مولوکولهای اب اساسا در سطح پروتئین توسط پیوند های هیدروژنی صورت میگیرد.در اثر دناتوراسیون به دلیل ظهور گروهای اب گریز در سطح پروتئین ،قدرت جذب اب کاهش می ابد.
2. حلالیت : شرایطی که بر جذب اب پروتئین اثر منفی می گذارد بر حلالیت نیز اثر منفی دارند. خاصیت امولسیون کنندگی و ایجاد کف منوط به حلالیت اولیه پروتئین ها است.
بطور کلی پروتئین ها در حلالهای قطبی قوی محلول هستند و با کاهش میزان قطبی بودن حلال از مقدار حلالیت انها کاسته می شود.
میزان حل شدن پروتئین در اب بستگی به PH وغلظت نمک موجود در محیط دارد.
نمک یونهای دو ظرفیتی مثل MgCl2 از نمک یونهای یک ظرفیتی مثل NaCl موثرترند.
راسب شدن توسط نمک : اگر غلظت نمک در محیط از حدی تجاوز کند بر میزان حلالیت پروتئین اثر منفی دارد.علت کاهش حلالیت جذب اب توسط یونهای نمک است.
یک شرایط قلیایی ملایم سبب افزایش حلالیت میشود.
3.ویسکوزیته :
جذب اب توشط پروتئین و همراه با ان اتصال و پیوستن زنجیره پروتئینی به یکدیگر به معنی افزایش اندازه ذره پروتئینی است که می تواند افزایش ویسکوزیته را به دنبال داشته باشد.در این مورد ویژگی ساختمانی پروتئین مهمه.
پروتئین ها جز گروه شبه پلاستیک هستند به این معنی که وقتی تحت اثر نیروی برش قرار می گیرند از میزان ویسکوزیته انها کاسته می شود.چون برخی اتصال های میان زنجیره پروتئین از بین میره و زنجیره از هم باز میشه و مولکولها در جهتی که نیروی برش اعمال میشه به طور منظم قرار می گیرند.
با حذف نیروی برش از محیط ،پیوند های شکسته شده ممکن است دوباره تشکیل شوند ویا انکه عمل تشکیل پیوند به صورت کامل انجام نشود و پروتئین با ویسکوزیته کمتر بوجود اید که به این ویژگی تیکسو تروپی میگن.
پروتئین های که دارای قدرت جذب اب زیاد هستند میتوانند سبب افزایش ویسکوزیته شوند

ویزگی تیکسوتروپی:
پروتئین ها وقتی تحت اثر نیروی برش قرار می گیرند از میزان ویسکوزیته انها کاسته می شود با حذف نیروی برش از محیط ،پیوند های شکسته شده ممکن است دوباره تشکیل شوند ویا انکه عمل تشکیل پیوند به صورت کامل انجام نشود و پروتئین با ویسکوزیته کمتر بوجود اید.

4.تشکیل ژل :
باید شبکه در هم پیچیده پروتئین از هم باز شود .دناتوره شدن عامل خوبی برای این کار است.
در PH ایزوالکتریک که نیروی دفع کننده ای در سطح کلی سیستم پروتئین وجود ندارد،ژل تشکیل شده کم اب تر وسفت تر ودارای حجم کمتری می باشد.
ژل در اثر حرارت مجددا به سول تبدیل می شود ولی اگر پیوند های دی سولفیدبوجود امده باشند این عمل به علت قدرت زیاد این پیوند صورت نمی گیرد.

"""" منبع : شیمی مواد غذایی - دکتر حسن فاطمی """"

WWW.FoodIndustry-One.Blogfa.COM

[محمد19]

واکنش های شیمیای اسید های امینه و پروتئین ها
1.واکنش بادنسیل کلراید : از طزیق این واکنش می توان اسید امینه ای را که در انتهای Nزنجیره قرار دارد را تعیین نمود.
2.واکنش با 1- فلورو -4،2 –دی نیترو بنزن (سانگر ): از طریق ان میتوان اسید امینه قرار گرفته در انتهای Nزنجیره و ارزش بیولوژیک پروتئین در ارتباط با محتوای ایزین آن پی برد.
3.واکنش اکسیداسیون و احیاء :این واکنش در مورد تبدیل سیستین به سیستئین و بالعکس است.

"""" منبع : شیمی مواد غذایی - دکتر حسن فاطمی """"

WWW.FoodIndustry-One.Blogfa.COM

[محمد19]

قهوای شدن غیر آنزیمی (واکنش میلارد)
این واکنش میان گروهای امین ازاد پروتئین و گروه هیدروکسیل گلوکزیدی قند های احیا کننده یا ترکیبات کربنیلی مثل الدئید ها و کتونها که در اثر اکسیدتسیون پربیها بوجود می ایند صورت میگیرد.
- این واکنش سبب کاهش ارزش تغذیه ای پروتئین نیز میشود دراین میان لیزین به سهولت تحت این واکنش قرار میگیرد و نابود میشود.
- برای سنجش میزان نابودی لیزین از واکنش سانگر با بهکار گیری 1- فلورو -4،2 –دی نیترو بنزن استفاده میکنند.
- مواد غذایی خشک و کنسانتره بیشتر در معرض این واکنش هستند.
- شاخص مهم برای انجام واکنش میلارد هیدروکسی متیل فورفورال است.
- رنگ قهوه ای تا سیاه ایجاد شده در واکنش میلار ناشی از تشکیل ملانوئیدین هاست.
- بطور کلی پنتوزها نسبت به هگزوزها و هگزوزها نسبت به دی ساکارید ها احیاء کننده به سهولت بیشتری در واکنش شرکت می کنند.
ریبوز > گزیلوز > آرابینوز > مانوز > فروکتوز > گلوکز
- وجود اهن و مس میزان قهوه ای شدن را افزایش میدهند. اهن سه ظرفیتی > اهن دو ظرفیتی
- برای جلوگیری از واکنش میلارد از SO2 استفاده میشود.البته SO2 باعث نابودی تیامین میشود.
- هنگامی که اسد امینه پرولین و آلانین در واکنش میلارد شرکت کنند بیشترین خاصیت انتی اکسیدانی ظاهر میشود .
مراحل انجام واکنش میلارد :
آلدوز----کربونیل امین---- آلدیمین (باز شیف ) ---- آلدوزیل امین ----کتوز امین (محصول امادوری)
کتوز ---- کربونیل امین ---- کتیمین (باز شیف ) ---- کتوزیل امین ---- آلدوز امین (محصول هینز)
اثر عوامل مختلف بر واکنش میلارد :
- درجه حرارت : افزایش درجه حرارت سبب تسریع واکنش کیشود.به ازاء افزایش هر 10 درجه سانتیگراد ، 3-2 افزایش میابد.اگر قند وارد واکنش فروکتوز باشد میزان قهوای شدن در اثر حرارت به مراتب بیشتر خواهد بود.

- PH : پایین بودن ان نقش جلوگیری کننده از انجام این واکنش را دارد. پیشرفت واکنش میلار به علت پایین امدن PHنوعی اثر جلوگیری کننده روی واکنش دارد.اثر PHبستگی زیادی به رطوبت دارد .در مقادیر زیاد رطوبت بخش عمده قهوه ای شدن ناشی از کارامل شدن است.اما در رطوبت کم و PHبیشتر از 6 عمدتاً واکنش میلارد صورت میگیرد.

"""" منبع : شیمی مواد غذایی - دکتر حسن فاطمی """"

WWW.FoodIndustry-One.Blogfa.COM

[محمد19]

واکنش استرکر
درایجاد عطر در نان ،کاکائو،و سایر مواد دخالت دارد – دراینجا یک ترکیب دی کربنیل با یک اسید امینه آلفا وارد واکنش میشود.

"""" منبع : شیمی مواد غذایی - دکتر حسن فاطمی """"

WWW.FoodIndustry-One.Blogfa.COM

[محمد19]

کیفیت تغذیه ای پروتئین ها
پروتئینهای گیاهی نسبت به پروتئین های حیوانی دارای کیفیت تغذیه ای پایینتری هستند.
به دلیل :
1. پروتئین های گیاهی از نظر برخی اسید های امینه دارای کمبود هستند مثل گندم فاقد لیزین – سویا دارای کمبود متیونین – ذرت دچار کمبود لیزین و تریپتوفان است.
2. گرفتار بودن بسیاری از انها در یک قالب یا ماتریکس سلولوزی.
3. وجود بعضی مواد مضر و سمی همراه با انها مثل بازدارنده تریپسین در سویا.

- برای سنجش پروتئین اساساً میزان نیتروژن ان اندازه گیری میگردد.

میزان کارایی پروتئین ( PER) : میزان افزایش وزن/ میزان پروتئین خورده شده
مقدار PER برای :
تخم مرغ (9/3)،ماهی (5/3)،شیر گاو (1/3)،گوشت گاو (3)،گندم (5/1)،برنج (2)و سویا (3/2) میباشد.

قابلیت هضم پروتئین :
- نسبت نیتروژن جذب شده در بدن به میزان مصرف شده ان منعکس کننده قابلیت هضم پروتئین است.

"""" منبع : شیمی مواد غذایی - دکتر حسن فاطمی """"

WWW.FoodIndustry-One.Blogfa.COM

[محمد19]

پروتئین گوشت
پروتئین گوشت:
الف ) میوفیبریلی (50 –55% )پروتئینهای گوشت را تشکیل می دهند.
ب) سارکوپلاسمی ( 30 – 35% )
ج) پیوندی یا استرما ( 15 – 20% )

پروتئینهای میوفیبریلی
1.میوزین ( پروتئین اصلی سازنده میوفیبریل است.) از دو زنجیره سنگین و چهار زنجیره سبک درست شده .
2. اکتین میزان ان یک سوم میوزین در ماهیچه است. به دو صورت G و F وجود دارد.
3.ترپو میوزین
4.ترپونین

پروتئینهای سارکوپلاسمی
1.میوگلوبین
2.بسیاری از انزیمها

پروتئینهای پیوندی
1.کولاژن
2.الاستین

- ماهیچه از یکسری سلول بسیار بزرگ فیبری شکل تشکیل شده که ......... در داخل فیبرها ....... میوفیبریل ......
سارکومر(به وسیله نوارهای به نام خطوط z از هم جدا میشوند.)
- فاصله هر دو خط z در ماهیچه در حالت استراحت 2 – 5/2 میکرون است.
- میوفیبریل ها فراهم اورنده ساختار لازم جهت انقباض ماهیچه می باشد.
- سیتوپلاسم سلول ماهیچه سارکو پلاسم نامیده میشود.
- میوزین دارای قدرت تجزیه کنندگی ATP است البته تنها در حضور اکتین و فقط زنجیره سنگین قادر به این کار است.
- وزن مولکول اکتین به صورت یک مولکول واحدیا مونومر به نام اکتین G گفته میشود.
- درحضور غلظت خاصی از نمک مولکولهای اکتینG در هم می پیچند و اکتین( اکتین فیبری) F رابوجود می اورند.
- در میوفیبریل رشته های میوزین و اکتین F به موازات هم قرار میگیرند و به ترتیب فیلامان ضخیم و نازک گفته میشوند.
- مجموع اکتین و میوزین را اکتو میوزین گویند.
- ATP مور نیاز برای انقباض ماهیچه از راه گلیکولیز بدست می اید و در صورت نبود این مورد سلول ماهیچه از ذخیره کراتین فسفات ATP تولید میکنند.
- PH نقطه ایزو الکتریک پروتئین گوشت حدود 4/5 است.
- حالت سختی ایجاد شده در گوشت بعد از ذبح را جمود نعشی گویند.در مورد گوشت گاو 10 تا 12 ساعت بعد از ذبح شروع میشود.
- بعد از مرحله جمود نعشی انزیمهای پروتئاز اسیدی باعث نرم شدن گوشت میشوند کا در میان انها کاتپسینه واز جمله کاتپسین B که PH اپتیمم برای فعالیت ان 2/5 استمیوزین و اکتین را به قسمتهای مختلف تجزیه میکند.انزیم های دیگری مثل ( CAF ) (فاکتور فعال شده توسط کلسیم ) بر خلاف کاتپسین اثری روی میوزین و اکتین ندارد ولی رشته میوزین را در محل خطوط Z و خظوظ M مورد حمله قرار می دهد.
- کولاژن پروتئین اصلی بافت پیوندیاست و باعثسفتی گوشت میشود.از سه زنجیره تشکیل شده و واحد سازنده هر زنجیره تروپوکلاژن است.
- تردی یک گوشت صرفاً بستگی به مقدار کولاژن ندارد و به شکل ساختمانی این پروتئین نیز مربوط میشود.
- کولاژن از نقطه نظر تغذیه ای از کیفیت خوبی برخوردار نیست زیرا میزان اسید امینه غیر اساسی ان بسیار زیاد و فاقد سیستئین و تریپتوفان است.
- از کولاژن ژلاتین ساخته میشود و بهترین منبع برای این منظور پوست و استخوان است.استفاده از ژلاتین در سیستم های غذایی باعث افزایش ویسکوزیته و پایداری سیستم میشود.

عوامل موثر بر ظرفیت نگهداری اب در گوشت :
1. PHکاهش ان باعث کاهش نگهداری اب میشود.
2.تجزیه ATP باعث ازاد شدن گروهای اسید فسفریک در گوشت میگردد که PH را پایین می اورد و باعث کاهش نگهداری اب میشود.
3.انجماد به طور کلی انجماد سریع سبب افزایشی کم ولی مهم در ظرفیت نگهداری اب میشوند،در صورتی که انجماد کند باعث یک کاهش کم ولی در خور اهمیت در میزان این ظرفیت میگردد.

"""" منبع : شیمی مواد غذایی - دکتر حسن فاطمی """"

WWW.FoodIndustry-One.Blogfa.COM

[محمد19]

پروتئین شیر

پروتئین شیر

الف).کازئینها (78%) –پروتئینهای فسفردارند
ب).سرم شیر(17%)
ج).ترکیبات نیتروژن دار غیر پروتئینی (5%)

کازئینها
1. αکازئین(50-55 %)تمام کازئینهاست- در این میان بیشترین مقدار را α– از نظر پنیر سازی بسیار مهم است
2. βکازئین (35%) از یک زنجیره پروتئینی واحد با 209 اسید امینه تشکیل شده
3. K کازئین (15%)دارای کمترین حساسیت نسبت به کلسیم است.از این نظر نقش حفاظتی رویα دارد.

سرم شیر
1. بتا- لاکتوگلوبولین (66%)
2.الفا – لاکتالبومین (22%)
3. ایمونوگلوبولین (10%) (مقداران در اغوز زیاد است)

- در β کازئین در قسمت انتهای N رشته (از اسید امینه 1 تا 43 )ویژگی اب دوستی و در قسمت انتهای C (از اسید امینه 136 تا 209 )خصوصیت ابگریزی دارد.
- β کازوین از خصوصیت امواسیون کنندگی و فعالیت سطحی بیشتری نسبت بهα کازئین دارد
- در شیر چربی گرفته ،کازئین در 20 درجه سانتیگراد و PH = 6/4 که در واقع همان نقطه ایزوالکتریک ان است رسوب میکند.انزیم رنین نیز این کار را انجام می دهد.
- ماده پروتئینی که بعد از رسوب کازئین باقی می ماند پروتئین سرم یا اب پنیر است.که شامل چندین جزء است که در برابر اسید پایدار ولی در برابر حرارت حساس می باشند.
- بوی شیر جوشیده ناشی از اثر حرارت بر روی پروتئین های سرم (بتا لاکتوگلوبولین ) و گروهای سولفیدریل انها با ازاد شدن SH2 میباشد.
- پروتئین های سرم در برابر اسید پایدارند و وقتی تعداد انها در شیر زیاد باشد اثر حفاظتی روی کازئین دارند واز انعقاد ان جلوگیری میکنند از این لحاظ شیرهای اغوزی یا شیرهای مراحل اخر دوشش یا شیرهای عفونی در جریان تولید پنیر ایجاد مشکل میکنند.

"""" منبع : شیمی مواد غذایی - دکتر حسن فاطمی """"

WWW.FoodIndustry-One.Blogfa.COM